Transglutaminase-induzierte und Transglutaminase-unterstützte Gele aus Milchproteinen

Das Enzym Transglutaminase ermöglicht die Vernetzung von Milchproteinen. Bei höheren Proteinkonzentrationen werden dadurch rein Transglutaminase-induzierte Gele gebildet. Diese Gele können als proteinbasierte Verkapselungssysteme, essbare Lebensmittel-Filme und -Folien sowie neuartige Lebensmittelprodukte eingesetzt werden. Liegt eine geringere Proteinkonzentration vor, findet die Gelbildung nicht allein durch die enzymatische Reaktion statt. Die Funktionalität der Milchproteine verändert sich, sodass weitere Gelbildungsmechanismen unterstützt werden können. Die enzymatisch modifizierten Proteine beeinflussen gezielt den Aufbau der Gele und verbessern die Geleigenschaften. Joghurterzeugnisse, bei denen die Joghurtmilch vor oder während der Säuerung mit Transglutaminase behandelt wird, weisen eine cremigere Konsistenz, eine höhere Viskosität und eine verringere Synärese auf. Darüber hinaus ist es durch die Transglutaminase-Behandlung möglich, bei gleichbleibenden rheologischen Eigenschaften die bei der Joghurtherstellung notwendige Proteinerhöhung zu reduzieren. Da die Zusammenhänge zwischen der Enzymkinetik, dem Gelbildungsverlauf und den resultierenden Gelstrukturen bisher weitestgehend ungeklärt waren, wurden die Transglutaminase-induzierte und die Transglutaminase-unterstützte Gele untersucht. Über einen formalkinetischen Ansatz wurde die Enzymreaktion mit der Gelbildungskinetik und den Geleigenschaften verbunden. Das Gelbildungsverhalten und der zeitliche Verlauf der Proteinpolymerisierung werden dadurch als Funktion der reaktionskinetischen Parameter berechenbar. Es zeigte sich, dass Transglutaminase-induzierte Gele ein pH-sensitives Rückhaltevermögen besitzen, das zum Verkapseln niedermolekularer Wirkstoffe und deren Freisetzung im Darmtrakt geeignet ist. Das Verwenden TGase-behandelter Milchpulver mit moderaten Vernetzungsgraden führt bei Joghurt zur Strukturverbesserung.